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士鋒生物產(chǎn)品血紅蛋白之蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)功能

時(shí)間:2013/8/27閱讀:858
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 血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)。也是紅細(xì)胞中*一種非膜蛋白。人體內(nèi)的血紅蛋白由四個(gè)亞基構(gòu)成,分別為兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基,在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。血紅蛋白的每個(gè)亞基由一條肽鏈和一個(gè)血紅素分子構(gòu)成,肽鏈在生理?xiàng)l件下會盤繞折疊成球形,把血紅素分子抱在里面,這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個(gè)具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個(gè)吡咯環(huán)上的氮原子與一個(gè)亞鐵離子配位結(jié)合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個(gè)殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合,當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候,有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合,而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候,就由氧分子頂替水的位置。

組成結(jié)構(gòu)

人體內(nèi)的血紅蛋白由四個(gè)亞基構(gòu)成,分別為兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基,在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。

蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)功能之血紅蛋白

血紅蛋白

血紅蛋白的每個(gè)亞基由一條肽鏈和一個(gè)血紅素分子構(gòu)成,肽鏈在生理?xiàng)l件下會盤繞折疊成球形,把血紅素分子抱在里面,這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個(gè)具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個(gè)吡咯環(huán)上的氮原子與一個(gè)亞鐵離子配位結(jié)合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個(gè)殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合,當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候,有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合,而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候,就由氧分子頂替水的位置。

血紅蛋白是脊椎動物紅血細(xì)胞的一種含鐵的復(fù)合變構(gòu)蛋白,由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成。其功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳,維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000,含有四條多肽鏈,每個(gè)多肽鏈含有一個(gè)血紅素基團(tuán),血紅素中鐵為二價(jià),與氧結(jié)合時(shí),其化學(xué)價(jià)不變,形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色,與氧解離后帶有淡藍(lán)色。有多種類型:血紅蛋白A(HbA),α2β2,占成人血紅蛋白的98%;血紅蛋白A2(HbA2)α2δ2,占成人血紅蛋白的2%;血紅蛋白F(HbF)α2γ2,僅存在于胎兒血中;血紅蛋白H(HbH)β4,四個(gè)相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白;血紅蛋白C(HbC),β鏈中LysGlu取代的血紅蛋白;血紅蛋白S(HbS),鐮刀狀細(xì)胞紅蛋白;血紅蛋白O2(HbO2,HHbO2),氧合血紅蛋白;血紅蛋白CO(HbCO),一氧化碳結(jié)合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下,四個(gè)亞基之間相互作用的力很強(qiáng)。氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強(qiáng)。中心離子鐵(II)進(jìn)一步和蛋白質(zhì)鏈中的結(jié)合,成為五配位。既是配位中心,又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結(jié)合氧分子,取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧,并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去,從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強(qiáng),即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合,致使通往組織的氧氣流中斷,造成一氧化碳中毒使氧氣與血紅蛋白的結(jié)合能力下降,使人窒息而死亡

工作原理

蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)功能之血紅蛋白

血紅蛋白

血紅蛋白與氧結(jié)合的過程是一個(gè)非常神奇的過程。首先一個(gè)氧分子與血紅蛋白四個(gè)亞基中的一個(gè)結(jié)合,與氧結(jié)合之后的珠蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,造成整個(gè)血紅蛋白結(jié)構(gòu)的變化,這種變化使得第二個(gè)氧分子相比于*個(gè)氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個(gè)亞基結(jié)合,而它的結(jié)合會進(jìn)一步促進(jìn)第三個(gè)氧分子的結(jié)合,以此類推直到構(gòu)成血紅蛋白的四個(gè)亞基分別與四個(gè)氧分子結(jié)合。而在組織內(nèi)釋放氧的過程也是這樣,一個(gè)氧分子的離去會刺激另一個(gè)的離去,直到*釋放所有的氧分子,這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應(yīng)。

協(xié)同效應(yīng)

蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)功能之血紅蛋白

血紅蛋白病變

血紅素分子結(jié)構(gòu)由于協(xié)同效應(yīng),血紅蛋白與氧氣的結(jié)合曲線呈S形,在特定范圍內(nèi)隨著環(huán)境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結(jié)合率有一個(gè)劇烈變化的過程,生物體內(nèi)組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側(cè),因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結(jié)合,在體內(nèi)其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當(dāng)環(huán)境中的氧氣含量很高或者很低的時(shí)候,血紅蛋白的氧結(jié)合曲線非常平緩,氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結(jié)合率發(fā)生顯著變化,因此健康人即使呼吸純氧,血液運(yùn)載氧的能力也不會有顯著的提高,從這個(gè)角度講,對健康人而言吸氧的所產(chǎn)生心理暗示要遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于其生理作用。

除了運(yùn)載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結(jié)合,結(jié)合的方式也與氧*一樣,所不同的只是結(jié)合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結(jié)合就很難離開,這就是煤氣中毒和青化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其他與這些物質(zhì)結(jié)合能力更強(qiáng)的物質(zhì)來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍(lán)的方法來救治。

綴合蛋白質(zhì)

蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)功能之血紅蛋白

血紅蛋白

血紅素和珠蛋白構(gòu)成的綴合蛋白質(zhì),是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運(yùn)輸氧,也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價(jià)鐵的卟啉化合物。鐵有6個(gè)配位鍵,其中4個(gè)與血紅素的環(huán)狀結(jié)構(gòu)相連,并與之處在同一平面中。另2個(gè)配位鍵中的一個(gè)與蛋白質(zhì)部分相連,還有1個(gè)則連接氧。珠蛋白含有4個(gè)亞基(α2β2),每個(gè)亞基連接1個(gè)血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α141個(gè)氨基酸殘基β146個(gè)氨基酸殘基的氨基酸序列已確定,也已用X射線衍射結(jié)構(gòu)分析測定其四級結(jié)構(gòu)。血紅蛋白基因的點(diǎn)突變導(dǎo)致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白,其中只有一小部分引起疾病發(fā)生,zui常見也zui了解的疾病是鐮刀形紅細(xì)胞貧血病。

在血紅蛋白中,血紅素輔基的Fe2+能可逆載氧,載氧時(shí)Fe2+的狀態(tài)為低自旋,半徑較小,能嵌入卟啉環(huán)的平面內(nèi),呈六配位。而脫氧后,Fe2+呈高自旋態(tài),半徑較大,不能嵌入卟啉環(huán)的平面中,高出平面70-80pm,Fe-N距離220pm,為五配位。

生理意義

血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)對其運(yùn)氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動脈血運(yùn)送給組織,又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外。現(xiàn)知它的這種功能與其亞基結(jié)構(gòu)的兩種狀態(tài)有關(guān),在缺氧的地方如靜脈血中亞基處于鉗制狀態(tài),使氧不能與血紅素結(jié)合,所以在需氧組織里可以快速地脫下氧;在含氧豐富的肺里,亞基結(jié)構(gòu)呈松弛狀態(tài),使氧極易與血紅素結(jié)合,從而迅速地將氧運(yùn)載走。亞基結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)換使呼吸功能進(jìn)行。

氰化高鐵法:手指血20微升

自動:靜脈血12毫升,EDTAK2抗凝

生理情況下,人體每天均約有1/120紅細(xì)胞衰亡,同時(shí),又有1/120的紅細(xì)胞產(chǎn)生,使紅細(xì)胞的生成與衰亡保持動態(tài)平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞,導(dǎo)致紅細(xì)胞和血紅蛋白數(shù)量減少或增多。

 

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