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上海酶聯(lián)生物研究所
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閱讀：245發(fā)布時間：2012-10-10
流感病毒的感染有時候是嚴(yán)重甚至是致死的,看似簡單的病毒與其宿主的相互作用實際上并不簡單,這主要是流感病毒善于繞過其宿主的防御.比如,它們可以利用細(xì)胞內(nèi)蛋白合成機制來產(chǎn)生病毒蛋白,以敵對免疫反應(yīng).美國洛克菲勒大學(xué)Alexander Tarakhovsky等人描述了另一種病毒規(guī)避機制.他們指出,一種稱做NS1的流感病毒蛋白能夠模擬宿主細(xì)胞組蛋白,而組蛋白能夠調(diào)節(jié)宿主基因表達(dá).通過影響這種調(diào)節(jié)機制,病毒抑制了宿主細(xì)胞產(chǎn)生抗病毒蛋白.組蛋白甲基或者是乙基的修飾是一種常見的表觀修飾改變,它也是染色體的構(gòu)建模塊,可以幫助DNA包裝為染色體.四種主要的組蛋白（H2A, H2B, H3 和 H4）組成了一個球形結(jié)構(gòu)以及沒有結(jié)構(gòu)的氨基酸末端尾巴（能夠被帶正電的氨基酸控制如賴氨酸以及*）.這些氨基酸可以通過酶的添加、移除甲基或者乙基被修飾.這樣的修飾改變了組蛋白與DNA的相互作用,反過來導(dǎo)致了染色體的動力學(xué)變化,引起染色體特殊區(qū)域去折疊或是招募其它的蛋白質(zhì)到特殊的位點.因此,通過調(diào)節(jié)DNA特殊區(qū)域的可接近性,表觀遺傳修飾能夠調(diào)節(jié)基因表達(dá).
一些表觀遺傳改變與激活基因轉(zhuǎn)錄的位點有關(guān).比如,組蛋白H3氨基酸序列ARTK賴氨酸殘基的甲基化.研究者發(fā)現(xiàn),H3N2流感病毒包含的一個氨基酸序列（ARSK）與組蛋白ARTK非常類似.這個被模擬的序列即ARSK,發(fā)現(xiàn)于病毒的NS1蛋白,它對病毒結(jié)構(gòu)并不重要,但是在規(guī)避宿主免疫系統(tǒng)時起著重要的作用.研究這認(rèn)為,這個序列的功能與ARTK也是相似的,即NS1尾巴可以作為蛋白修飾酶Set1（一種賴氨酸轉(zhuǎn)甲基酶）的底物.
Alexander Tarakhovsky及其同事也證明了H3N2的組蛋白模擬尾巴與轉(zhuǎn)錄延伸復(fù)合體PAF1C可以直接作用.轉(zhuǎn)錄酶RNA聚合酶II在形成mRNA的時候,PAF1C被認(rèn)為是招募Set1酶來使H3K4甲基化.NS1結(jié)合PAF1C影響了宿主細(xì)胞基因轉(zhuǎn)錄.事實上,研究者發(fā)現(xiàn)當(dāng)人類肺部組織的細(xì)胞被H3N2病毒感染時,快速誘導(dǎo)基因的轉(zhuǎn)錄被抑制.但是當(dāng)細(xì)胞被突變過的不能結(jié)合PAF1C的H3N2病毒感染時,這些基因的轉(zhuǎn)錄不會被影響.此外,作者提供了令人信服的證據(jù),NS1組蛋白樣的尾巴與PAF1C的相互作用會影響抗病毒基因的轉(zhuǎn)錄.因此,組蛋白模擬可能會支持病毒感染,也許會給有這樣能力的病毒一個選擇有利性.
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