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研究新揭示了大腸桿菌抵抗酸刺激的新機制齊一生物編

時間:2016/10/31閱讀:473
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1 (A) CAPP-DIGE流程示意圖;(B) HdeAHdeB協(xié)同抗酸的新機制

生命科學(xué)聯(lián)合中心陳鵬課題組在《美國科學(xué)院院刊》(PNAS)上發(fā)表題為“Comparative proteomics reveal distinct chaperone-client interactions in supporting bacterial acid resistance”的論文(doi: 10.1073/pnas.1606360113),利用新開發(fā)的“比較蛋白質(zhì)組學(xué)“技術(shù),揭示了大腸桿菌抵抗酸刺激的新機制。

腸道病原微生物*的抗酸機制使得它們能夠順利通過人體胃液的強酸環(huán)境,進(jìn)而在腸道造成感染,嚴(yán)重的甚至可能導(dǎo)致死亡。HdeA HdeB是目前在這些病原微生物膜間質(zhì)內(nèi)發(fā)現(xiàn)的*的一套抗酸伴侶系統(tǒng),在許多腸道菌中都高度保守。因此,研究它們抵御強酸環(huán)境的機制將有助于我們更好地理解這些致病菌與宿主之間的作用關(guān)系。另外,HdeA HdeB是典型的條件無序分子伴侶蛋白,利用無序結(jié)構(gòu)與多種不同的底物蛋白質(zhì)相互作用以發(fā)揮功能,對它們的研究也能幫助我們更好的理解蛋白質(zhì)無序結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系。北大化學(xué)院陳鵬課題組一直致力于抗酸伴侶蛋白底物的捕捉與研究。在之前的工作中,他們與北大生命科學(xué)院昌增益課題組合作,開發(fā)了一種遺傳編碼的蛋白質(zhì)光交聯(lián)探針DiZPK,并以大腸桿菌為模型,成功地捕獲并鑒定了HdeA的底物蛋白,揭示了細(xì)菌在抵御酸脅迫過程中*的分子伴侶協(xié)作機制(Nat Chem Biol 7(10):671677.)。

在新發(fā)表的工作鐘,為了進(jìn)一步揭示這兩個看似冗余的分子伴侶HdeAHdeB是如何相互合作,并在保護(hù)大量不同底物蛋白的同時,又避免了非特異性的結(jié)合,陳鵬課題組將新一代的可切割型光交聯(lián)探針DiZSeK與熒光差異雙向凝膠電泳(2D-DIGE)相結(jié)合,發(fā)展了一種名為CAPP-DIGE的“比較蛋白質(zhì)組學(xué)“的策略而對HdeAHdeB的整個底物蛋白組進(jìn)了直接的比較和質(zhì)譜鑒定。結(jié)果表明,HdeAHdeB在活細(xì)胞條件下對底物蛋白表現(xiàn)出明顯的差異。進(jìn)一步的研究,發(fā)現(xiàn)這種差異性來源于二者對酸刺激的不同響應(yīng),使得HdeAHdeB分別保護(hù)了對酸刺激耐受性不同的底物蛋白組。在酸回復(fù)過程中,他們進(jìn)一步發(fā)現(xiàn)底物在被分子伴侶釋放時也是受pH調(diào)控的,且這種pH 調(diào)控的底物釋放過程保證了底物在酸回復(fù)過程中的有效重折疊。綜合以上研究結(jié)果,他們提出了細(xì)菌抵御酸脅迫過程中pH 對分子伴侶的底物特異性的調(diào)控機制,即pH通過系統(tǒng)性地調(diào)控HdeA 、HdeB以及底物蛋白的折疊狀態(tài)和功能,讓分子伴侶蛋白在不同條件下逐步激活、協(xié)同分工保護(hù)不同的客戶蛋白,同時保證了底物蛋白在被釋放后有效地進(jìn)行重折疊。這一模型為細(xì)菌抵抗酸刺激提供了一種、經(jīng)濟、靈活和協(xié)調(diào)的蛋白質(zhì)質(zhì)量控制策略。該調(diào)控機制很可能也適用于其他的條件無序分子伴侶系統(tǒng),而這一新開發(fā)的CAPP-DIGE技術(shù)對于利用蛋白質(zhì)組學(xué)鑒定和比較動態(tài)條件下的蛋白-蛋白相互作用及其變化都有著廣闊的應(yīng)用前景。

北京大學(xué)化學(xué)學(xué)院博士研究生張帥與何丹為該論文的共同*作者。該工作得到了國家自然科學(xué)基金、科技部、教育部、生命科學(xué)聯(lián)合中心的資助。

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